Иммобилизация глюкозооксидазы на микросферах альгината натрия

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Глюкозооксидаза из Aspergillus niger была иммобилизована посредством ковалентной сшивки на поверхности альгинатных микросфер, полученных методом эмульгирования/внутреннего гелеобразования. Проведено сравнение каталитических свойств свободного и иммобилизованного фермента. Размер полученных микросфер составил менее 200 мкм. В инфракрасных Фурье-спектрах диффузионного отражения полупродуктов синтеза биокатализатора были выявлены пики, соответствующие образованным ковалентным связям между ферментом и носителем. Эксперименты показали, что иммобилизованный фермент имел активность на 40% ниже, чем свободная глюкозооксидаза, но при этом обладал активностью в более широком диапазоне температур. Кинетические параметры для нативной глюкозооксидазы: Vmax – 0.341 ммоль/л·мин, Km – 5.41 ммоль/л; для иммобилизованной – 0.203 ммоль/л·мин и 11.43 ммоль/л соответственно; биокатализатор теряет менее 25% активности за 5 циклов повторного использования. Синтезированный биокатализатор может быть использован в пищевой промышленности качестве хлебопекарного улучшителя, в химической и фармацевтической промышленности для получения глюконовой кислоты, а также в аналитической химии для определения концентрации глюкозы.

Об авторах

П. Ю. Стадольникова

Тверской государственный технический университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: p.stadolnikova@mail.ru
Россия, 170026, Тверь

Б. Б. Тихонов

Тверской государственный технический университет

Email: p.stadolnikova@mail.ru
Россия, 170026, Тверь

Е. А. Прутенская

Тверской государственный технический университет

Email: p.stadolnikova@mail.ru
Россия, 170026, Тверь

А. И. Сидоров

Тверской государственный технический университет

Email: p.stadolnikova@mail.ru
Россия, 170026, Тверь

М. Г. Сульман

Тверской государственный технический университет

Email: p.stadolnikova@mail.ru
Россия, 170026, Тверь

Список литературы

  1. Ferri S., Kojima K., Sode K. // J. Diabetes Sci. Technol. 2011. V. 5. № 5. P. 1068–1076.
  2. Dubey M.K., Zehra A., Aamir M., Meena M., Ahirwal L., Singh S. et al. // Front. Microbiol. 2017. V. 8. P. 1–22.
  3. Wilson R., Turner A.P.F. // Biosens. Bioelectron. 1992. V. 7. P. 165–185.
  4. Bankar S.B., Bule M.V., Singhal R.S., Ananthanarayan L. // Biotechnol. Advances. 2009. V. 27. № 4. P. 489–501.
  5. Kornecki J.F., Carballares D., Tardioli P.W., Rodrigues R.C., Berenguer-Murcia Á. et al. // Catal. Sci. Technol. 2020. V. 10. P. 5740–5771.
  6. Tikhonov B., Sulman E., Stadol’nikova P., Sulman A., Golikova E., Sidorov A., Matveeva V. // Catal. Ind. 2019. V. 11. P. 251–263.
  7. Dagdelen A.F., Gocmen D. // J. Food Qual. 2007. V. 30. P. 1009–1022.
  8. Schmidt A., Dordick J.S., Hauer B., Kiener A., Wubbolts M., Witholt B. // Nature. 2001. V. 409. P. 258–268.
  9. Smith A.M., Moxon S., Morris G.A. Wound Healing Biomaterials: Vol. Two, Functional Biomaterials. Biopolymers as wound healing materials / Ed. Magnus S. Ågren. Woodhead Publishing, 2016. P. 261–287.
  10. Dong L. C., Wang G., Xiao Y., Xu Y., Zhou X., Jiang H., Luo Q. // Chem. Biochem. Eng. Q. 2011. V. 25. № 3. P. 395–402.
  11. Tang L., Yang R., Hua X., Yu C., Zhang W., Zhao W. // Food Chem. 2014. V. 161. P. 1–7.
  12. Gheorghita R., Anchidin-Norocel L., Filip R., Dimian M., Covasa M. // Polymers. 2021. V. 13. P. 1–33.
  13. Ching S.H., Bansal N., Bhandari B. // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2017. V. 57. № 6. P. 1133–1152.
  14. Uyen N.T.T., Hamid Z.A.A., Tram N.X.T., Ahmad N.B. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 153. P. 1–34.
  15. Dhamecha D., Movsas R., Sano U., Menon J.U. // Int. J. Pharm. 2019. V. 569. P. 1–13.
  16. Alnoch R.C., Santos L.A., Almeida J.M., Krieger N., Mateo C. // Catalysts. 2020. V. 10. № 6. P. 1–29.
  17. Viscusi G., Gorrasi G. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 184. P. 271–281.
  18. Liu Q., Rauth A.M., Wu X.Y. // Int. J. Pharm. 2007. V. 339. P. 148–156.
  19. Arisanti C.I.S., Rachmawati H., Pamudji J.S., Sumirtapura Y.C. // J. Pharm. Sci. App. 2012. V. 1. № 1. P. 47–61.
  20. Juric S., Dermic E., Topolovec–Pintaric S., Bedek M., Vincekovic M. // J. Integr. Agric. 2019. V. 18. № 11. P. 2534–2548.
  21. Üçüncü T.E., Terzioğlu K., Türe H. // Chem. Ecol. 2017. V. 33. № 7. P. 652–668.
  22. Liu L., Wua F., Ju X.-J., Xie R., Wang W., Niu C.H., Chu L.-Y. // J. Colloid Interf. Sci. 2013. V. 404. P. 85–90.
  23. Uyen N.T.T., Hamid Z.A.A., Nurazreena A. // Mater. Today: Proc. 2019. V. 17. P. 792–797.
  24. Bӧrner R.A., Aliaga M.T.A., Mattiasson B. // Biotechnol. Lett. 2013. V. 35(3). P. 397–405.
  25. Cai S., Zhao M., Fang Y., Nishinari K., Phillips G.O., Jiang F. // Food Hydrocoll. 2014. V. 39. P. 295–300.
  26. Kim E.S., Lee J.-S., Lee H.G. // Food Sci. Biotechnol. 2016. V. 25(5). P. 1337–1343.
  27. Poncelet D., Lencki R., Beaulieu C., Halle J.P., Neufeid R.J., Fournier A. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 38. P. 39–45.
  28. Reis C.P., Neufeld R.J., Vilela S., Ribeiro A.J., Veiga F. // J. Microencapsul. 2006. V. 23(3). P. 245–257.
  29. Silva C.M., Ribeiro A.J., Figueiredo M., Ferreira D., Veiga F. // AAPS J. 2006. V. 7(4). P. 903–913.
  30. Ching S.H., Bansal N., Bhandari B. // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2017. V. 57. № 6. P. 1133–1152.
  31. Machado A.H.E., Lundberg D., Ribeiro A.J., Veiga F.J., Lindman B., Miguel M.G., Olsson U. // Langmuir. 2012. V. 28 № 9. P. 4131–4141.
  32. Zhang Z., Ortiz O., Goyal R., Kohn J. Handbook of Polymer Applications in Medicine and Medical Devices. Part 4: Polymeric Biomaterials. / Ed. K. Modjarrad, S. Ebnesajjad. William Andrew, 2014. P. 303–335.
  33. Leong J.-Y., Lam W.-H., Ho K.-W., Voo W.-P., Lee M.F.-X., Lim H.-P. et al. // Particuology. 2016. V. 24. P. 44–60.
  34. Wang X., Zhu K.-X., Zhou H.-M. // Int. J. Mol. Sci. 2011. V. 12. № 5. P. 3042–3054.
  35. Тихонов Б.Б., Стадольникова П.Ю., Сидоров А.И., Сульман М.Г. // Вестник ТвГУ. Серия: Химия. 2021. № 2(44). С. 18–25.
  36. Song H., Yu W., Gao M., Liu X., Ma X. // Carbohydr. Polym. 2013. V. 96. № 1. P. 181–189.
  37. Mark D., Haeberle S., Zengerle R., Ducree J., Vladisavljevic G.T. // J. Colloid Interf. Sci. 2009. V. 336. № 2. P. 634–641.
  38. The Protein Protocols Handbook: Second Edition / Ed. John M. Walker. Humana Press Inc., 2002. 1147 p.
  39. Zhao Y., Teresa Carvajal M., Won Y.-Y., Harris. M.T. // Langmuir. 2007. V. 23. № 25. P. 12489–12496.
  40. Poncelet D., Poncelet De Smet B., Beaulieu C., Huguet M.L., Fournier A., Neufeld R.J. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 43. P. 644–650.

Дополнительные файлы


© П.Ю. Стадольникова, Б.Б. Тихонов, Е.А. Прутенская, А.И. Сидоров, М.Г. Сульман, 2023