рH-зависимые редокс-свойства галлата эпигаллокатехина (EGCG) и его действие на дыхание, фотосинтез и гибель клеток гороха

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследованы редокс-свойства компонента зеленого чая галлата эпигаллокатехина (EGCG) in vitro, и испытано его действие на клетки растений (гороха). EGCG проявлял свойства как про-, так и антиоксиданта. В растворах EGCG окислялся кислородом при физиологических (слабощелочных) значениях pH. Снижение pH замедляло этот процесс. Окисление EGCG сопровождалось образованием O2-• и H2O2. С другой стороны, EGCG функционировал в качестве донора электронов для пероксидазы и в комбинации с ней утилизировал H2O2. При воздействии на клетки гороха (высечки листьев или эпидермис) EGCG подавлял дыхание, снижал трансмембранную разность электрических потенциалов в митохондриях и ингибировал транспорт электронов в фотосинтетической электронтранспортной цепи. Из участков фотосинтетической редокс-цепи фотосистема II обладала наименьшей чувствительностью к действию EGCG. EGCG снижал скорость образования активных форм кислорода в эпидермисе, которое вызывали обработкой NADH и определяли с помощью диацетата 2′,7′-дихлорфлуоресцина. In vivo EGCG в концентрациях от 10 мкМ до 1 мМ подавлял KCN-индуцированную гибель устьичных клеток в эпидермисе, которую регистрировали по разрушению клеточных ядер. В концентрации 10 мМ EGCG вызывал нарушение барьерной функции плазматической мембраны устьичных клеток, увеличивая ее проницаемость для йодида пропидия.

Об авторах

Д. Б Киселевский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

Email: dkiselevs@mail.ru
119234 Москва, Россия

О. В Самуилова

Первый Московский государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова, Институт биодизайна и моделирования сложных систем

Email: dkiselevs@mail.ru
119991 Москва, Россия

В. Д Самуилов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

Email: dkiselevs@mail.ru
119234 Москва, Россия

Список литературы

  1. Farhan, M. (2022) Green tea catechins: Nature's way of preventing and treating cancer, Int. J. Mol. Sci., 23, 10713, doi: 10.3390/ijms231810713.
  2. Imai, K., Suga, K., and Nakachi, K. (1997) Cancer-preventive effects of drinking green tea among a Japanese population, Prev. Med., 26, 769-775, doi: 10.1006/pmed.1997.0242.
  3. Singh, B. N., Shankar, S., and Srivastava, R. K. (2011) Green tea catechin, epigallocatechin-3-gallate (EGCG): mechanisms, perspectives and clinical applications, Biochem. Pharmacol., 82, 1807-1821, doi: 10.1016/j.bcp.2011.07.093.
  4. Gan, R. Y., Li, H. B., Sui, Z. Q., and Corke, H. (2018) Absorption, metabolism, anti-cancer effect and molecular targets of epigallocatechin gallate (EGCG): An updated review, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 58, 924-941, doi: 10.1080/10408398.2016.1231168.
  5. Hu, J., Zhou, D., and Chen, Y. (2009) Preparation and antioxidant activity of green tea extract enriched in epigallocatechin (EGC) and epigallocatechin gallate (EGCG), J. Agric. Food Chem., 57, 1349-1353, doi: 10.1021/jf803143n.
  6. Nain, C. W., Mignolet, E., Herent, M. F., Quetin-Leclercq, J., Debier, C., Page, M. M., and Larondelle, Y. (2022) The catechins profile of green tea extracts affects the antioxidant activity and degradation of catechins in DHA-rich oil, Antioxidants, 11, 1844, doi: 10.3390/antiox11091844.
  7. Negri, A., Naponelli, V., Rizzi, F., and Bettuzzi, S. (2018) Molecular targets of epigallocatechin-gallate (EGCG): a special focus on signal transduction and cancer, Nutrients, 10, 1936, doi: 10.3390/nu10121936.
  8. Zhao, J., Blayney, A., Liu, X., Gandy, L., Jin, W., Yan, L., Ha, J.-H., Canning, A.J., Connelly, M., Yang, C., Liu, X., Xiao, Y., Cosgrove, M. S., Solmaz, S. R., Zhang, Y., Ban, D., Chen, J., Loh, S. N., and Wang, C. (2021) EGCG binds intrinsically disordered N-terminal domain of p53 and disrupts p53-MDM2 interaction, Nat. Commun., 12, 986, doi: 10.1038/s41467-021-21258-5.
  9. Steinmann, J., Buer, J., Pietschmann, T., and Steinmann, E. (2013) Anti-infective properties of epigallocatechin-3-gallate (EGCG), a component of green tea, Br. J. Pharmacol., 168, 1059-1073, doi: 10.1111/bph.12009.
  10. Tsvetkov, V., Varizhuk, A., Kozlovskaya, L., Shtro, A., Lebedeva, O., Komissarov, A., Vedekhina, T., Manuvera, V., Zubkova, O., Eremeev, A., Shustova, E., Pozmogova, G., Lioznov, D., Ishmukhametov, A., Lazarev, V., and Lagarkova, M. (2021) EGCG as an anti-SARS-CoV-2 agent: Preventive versus therapeutic potential against original and mutant virus, Biochimie, 191, 27-32, doi: 10.1016/j.biochi.2021.08.003.
  11. Taylor, L. P., and Grotewold, E. (2005) Flavonoids as developmental regulators, Curr. Opin. Plant Biol., 8, 317-323, doi: 10.1016/j.pbi.2005.03.005.
  12. Treutter, D. (2005) Significance of flavonoids in plant resistance and enhancement of their biosynthesis, Plant Biol. (Stuttg), 7, 581-591, doi: 10.1055/s-2005-873009.
  13. Hong, G., Wang, J., Hochstetter, D., Gao, Y., Xu, P., and Wang, Y. (2015) Epigallocatechin-3-gallate functions as a physiological regulator by modulating the jasmonic acid pathway, Physiol. Plant., 153, 432-439, doi: 10.1111/ppl.12256.
  14. Wei, Y., Chen, P., Ling, T., Wang, Y., Dong, R., Zhang, C., Zhang, L., Han, M., Wang, D., Wan, X., and Zhang, J. (2016) Certain (-)-epigallocatechin-3-gallate (EGCG) auto-oxidation products (EAOPs) retain the cytotoxic activities of EGCG, Food Chem., 204, 218-226, doi: 10.1016/j.foodchem.2016.02.134.
  15. Gomes, A., Fernandes, E., and Lima, J. L. F. C. (2005) Fluorescence probes used for detection of reactive oxygen species, J. Biochem. Biophys. Methods, 65, 45-80, doi: 10.1016/j.jbbm.2005.10.003.
  16. Rhee, S. G., Chang, T. S., Jeong, W., and Kang, D. (2010) Methods for detection and measurement of hydrogen peroxide inside and outside of cells, Mol. Cells, 29, 539-549, doi: 10.1007/s10059-010-0082-3.
  17. LeBel, C. P., Ischiropoulos, H., and Bondy, S. C. (1992) Evaluation of the probe 2′,7′-dichiorofluorescin as an indicator of reactive oxygen species formation and oxidative stress, Chem. Res. Toxicol., 5, 227-231, doi: 10.1021/tx00026a012.
  18. Karlsson, M., Kurz, T., Brunk, U. T., Nilsson, S. E., and Frennesson, C. I. (2010) What does the commonly used DCF test for oxidative stress really show? Biochem. J., 428, 183-190, doi: 10.1042/BJ20100208.
  19. Samuilov, V. D., Lagunova, E. M., Kiselevsky, D. B., Dzyubinskaya, E. V., Makarova, Y. V., and Gusev, M. V. (2003) Participation of chloroplasts in plant apoptosis, Biosci. Rep., 23, 103-117, doi: 10.1023/a:1025576307912.
  20. Darzynkiewicz, Z., Bruno, S., Del Bino, G., Gorczyca, W., Hotz, M. A., Lassota, P., and Traganos, F. (1992) Features of apoptotic cells measured by flow cytometry, Cytometry, 13, 795-808, doi: 10.1002/cyto.990130802.
  21. Yamazaki, I., and Yokota, K. (1973) Oxidation states of peroxidase, Mol. Cell. Biochem., 2, 39-52, doi: 10.1007/BF01738677.
  22. Yokota, K., and Yamazaki, I. (1977) Analysis and computer simulation of aerobic oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide catalyzed by horseradish peroxidase, Biochemistry, 16, 1913-1920, doi: 10.1021/bi00628a024.
  23. Votyakova, T. V., and Reynolds, I. J. (2004) Detection of hydrogen peroxide with Amplex Red: interference by NADH and reduced glutathione auto-oxidation, Arch. Biochem. Biophys., 431, 138-144, doi: 10.1016/j.abb.2004.07.025.
  24. Kiselevsky, D. B., Il'ina, A. V., Lunkov, A. P., Varlamov, V. P., Samuilov, V. D. (2022) Investigation of the antioxidant properties of the quaternized chitosan modified with a gallic acid residue using peroxidase, Biochemistry (Moscow), 87, 141-149, doi: 10.1134/S0006297922020067.
  25. Porcelli, A. M., Ghelli, A., Zanna, C., Pinton, P., Rizzuto, R., and Rugolo, M. (2005) pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant, Biochem. Biophys. Res. Commun., 326, 799-804, doi: 10.1016/j.bbrc.2004.11.105.
  26. Weng, Z., Zhou, P., Salminen, W. F., Yang, X., Harrill, A. H., Cao, Z., Mattes, W. B., Mendrick, D. L., and Shi, Q. (2014) Green tea epigallocatechin gallate binds to and inhibits respiratory complexes in swelling but not normal rat hepatic mitochondria, Biochem. Biophys. Res. Commun., 443, 1097-1104, doi: 10.1016/j.bbrc.2013.12.110.
  27. Pan, H., Chen, J., Shen, K., Wang, X., Wang, P., Fu, G., Meng, H., Wang, Y., and Jin, B. (2015) Mitochondrial modulation by epigallocatechin 3-gallate ameliorates cisplatin induced renal injury through decreasing oxidative/nitrative stress, inflammation and NF-kB in mice, PLoS One, 10, e0124775, doi: 10.1371/journal.pone.0124775.
  28. Castellano-González, G., Pichaud, N., Ballard, J. W., Bessede, A., Marcal, H., and Guillemin, G. J. (2016) Epigallocatechin-3-gallate induces oxidative phosphorylation by activating cytochrome c oxidase in human cultured neurons and astrocytes, Oncotarget, 7, 7426-7440, doi: 10.18632/oncotarget.6863.
  29. Pal, S., Porwal, K., Rajak, S., Sinha, R. A., and Chattopadhyay, N. (2020) Selective dietary polyphenols induce differentiation of human osteoblasts by adiponectin receptor 1-mediated reprogramming of mitochondrial energy metabolism, Biomed. Pharmacother., 127, 110207, doi: 10.1016/j.biopha.2020.110207.
  30. Li, X., Tang, S., Wang, Q.-Q., Leung, E. L.-H., Jin, H., Huang, Y., Liu, J., Geng, M., Huang, M., Yuan, S., Yao, X.-J., and Ding, J. (2017) Identification of epigallocatechin-3-gallate as an inhibitor of phosphoglycerate mutase 1, Front. Pharmacol., 8, 325, doi: 10.3389/fphar.2017.00325.
  31. Weber, A. A., Neuhaus, T., Skach, R. A., Hescheler, J., Ahn, H. Y., Schrör, K., Ko, Y., and Sachinidis, A. (2004) Mechanisms of the inhibitory effects of epigallocatechin-3 gallate on platelet-derived growth factor-BB-induced cell signaling and mitogenesis, FASEB J., 18, 128-130, doi: 10.1096/fj.03-0007fje.
  32. Kucera, O., Mezera, V., Moravcova, A., Endlicher, R., Lotkova, H., Drahota, Z., and Cervinkova, Z. (2015) In vitro toxicity of epigallocatechin gallate in rat liver mitochondria and hepatocytes, Oxid. Med. Cell. Longev., 2015, 476180, doi: 10.1155/2015/476180.
  33. Stevens, J. F., Revel, J. S., and Maier, C. S. (2018) Mitochondria-centric review of polyphenol bioactivity in cancer models, Antioxid. Redox Signal., 29, 1589-1611, doi: 10.1089/ars.2017.7404.
  34. Schansker, G., and van Rensen, J. J. (1993) Characterization of the complex interaction between the electron acceptor silicomolybdate and Photosystem II, Photosynth. Res., 37, 165-175, doi: 10.1007/BF02187475.
  35. Petrova, A., Mamedov, M., Ivanov, B., Semenov, A., and Kozuleva, M. (2018) Effect of artificial redox mediators on the photoinduced oxygen reduction by photosystem I complexes, Photosynth. Res., 137, 421-429, doi: 10.1007/s11120-018-0514-z.
  36. Calzadilla, P. I., Zhan, J., Sétif, P., Lemaire, C., Solymosi, D., Battchikova, N., Wang, Q., and Kirilovsky, D. (2019) The cytochrome b6f complex is not involved in cyanobacterial state transitions, Plant Cell, 31, 911-931, doi: 10.1105/tpc.18.00916.
  37. Lu, Y., Wang, J., Yu, Y., Shi, L., and Kong, F. (2014) Changes in the physiology and gene expression of Microcystis aeruginosa under EGCG stress, Chemosphere, 117, 164-169, doi: 10.1016/j.chemosphere.2014.06.040.
  38. Baranowska, M., Suliborska, K., Chrzanowski, W., Kusznierewicz, B., Namieśnik, J., and Bartoszek, A. (2018) The relationship between standard reduction potentials of catechins and biological activities involved in redox control, Redox Biol., 17, 355-366, doi: 10.1016/j.redox.2018.05.005.
  39. Saif Hasan, S., Yamashita, E., and Cramer, W. A. (2013) Transmembrane signaling and assembly of the cytochrome b6f-lipidic charge transfer complex, Biochim. Biophys. Acta, 1827, 1295-1308, doi: 10.1016/j.bbabio.2013.03.002.
  40. Киселевский Д. Б., Самуилов В. Д. (2019) Проницаемость плазматической мембраны для йодида пропидия и разрушение ядер клеток в эпидермисе листьев гороха: действие полиэлектролитов и детергентов, Вестник Московского университета. Серия 16. Биология, 74, 188-194, doi: 10.3103/S0096392519030052.
  41. Trinh, M. D. L., and Masuda, S. (2022) Chloroplast pH homeostasis for the regulation of photosynthesis, Front. Plant Sci., 13, 919896, doi: 10.3389/fpls.2022.919896.
  42. Kunimoto, M., Inoue, K., and Nojima, S. (1981) Effect of ferrous ion and ascorbate-induced lipid peroxidation on liposomal membranes, Biochim. Biophys. Acta, 646, 169-178, doi: 10.1016/0005-2736(81)90284-4.
  43. Folmer, V., Pedroso, N., Matias, A. C., Lopes, S. C., Antunes, F., Cyrne, L., and Marinho, H. S. (2008) H2O2 induces rapid biophysical and permeability changes in the plasma membrane of Saccharomyces cerevisiae, Biochim. Biophys. Acta, 1778, 1141-1147, doi: 10.1016/j.bbamem.2007.12.008.
  44. Garrido-Bazán, V., and Aguirre, J. (2022) H2O2 induces calcium and ERMES complex-dependent mitochondrial constriction and division as well as mitochondrial outer membrane remodeling in Aspergillus nidulans, J. Fungi, 8, 829, doi: 10.3390/jof8080829.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023