Effect of Aminophenol and Amino Acids Derivatives on the Level of Nitrosyl Radical and Its Active Forms In Vitro

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Acesso é pago ou somente para assinantes

Resumo

The effect of aminophenol, amino acids and their derivatives on the level of •NO and its intermediates (•NO2, N2O3) in an aqueous aerobic media (pH = 7.4) was studied using nitroprusside as a •NO donor. It was found that the highest NOx scavenging activity is exhibited by 3-aminophenol (IC50 = 0.11 mM), 2-aminophenol (IC50 = 0.195 mM) and 4,6-di-tert-butyl-2-aminophenol (IC50 = 0.12 mM), standards: trolox (IC50 = 0.19 mM) and ascorbate (IC50 = 4.88 mM). Methylation of the OH group reduced the effectiveness of aminophenol. In the studied concentration range (0–70 mM), Tyr-Ala (IC50 = 5.0 mM) and β-Ala-His (IC50 = 35.0 mM) were more active than Phe-Ala (IC50 > 50 mM) and Gly-Gly (IC50 > 50 mM). Complexes Cu(Gly)2 and Cu(Gly-Gly)2 at low concentrations (0.05–0.5 mM) are 1.4–1.8 times more effective than Gly and Gly-Gly.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

E. Ovsyannikova

Belarussian State University

Autor responsável pela correspondência
Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

A. Burko

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

G. Ksendzova

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

V. Sorokin

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

E. Karankevich

Institute of Physical Organic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus

Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

I. Yurkova

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
Belarus, Minsk

Bibliografia

  1. Andrabi S.M., Sharma N.S., Karan A., Shahriar S.M.S., Cordon B., Ma B., Xie J. // Adv. Sci. 2023. Vol. 10. P. 2303259. doi: 10.1002/advs.202303259
  2. Heinrich T.A., da Silva R.S., Miranda K.M., Switzer C.H., Wink D.A., Fukuto J.M. // Br. J. Pharmacol. 2013. Vol. 169. P. 1417. doi: 10.1111/bph.12217
  3. Fricker S.P. in: Encyclopedia of Inorganic and Bioinorganic Chemistry / Ed. R.A. Scott. John Wiley & Sons, Ltd., 2019. P. 1. doi: 10.1002/9781119951438.eibc2724
  4. Hughes M.N. // Biochim. Biophys. Acta, Bioenerg. 1999. Vol. 1411. P. 263. doi: 10.1016/s0005-2728(99)00019-5
  5. Bartberger M.D., Liu W., Ford E., Miranda K.M., Switzer C., Fukuto J.M., Houk K.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99. P. 10958. doi: 10.1073/pnas.162095599
  6. Koppenol W.H. // Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 25. P. 385. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00093-8
  7. Ford P.C., Miranda K.M. // Nitric oxide. 2020. Vol. 103. P. 31. doi: 10.1016/j.niox.2020.07.004
  8. Reiter T.A. // Redox Report. 2006. Vol. 11. P. 194. doi: 10.1179/135100006X116718
  9. Ridnour L.A., Thomas D.D., Mancardi D., Espey M.G., Miranda K.M., Paolocci N., Wink D.A. // Biol. Chem. 2004. Vol. 385. P. 1. doi: 10.1515/bc.2004.001
  10. Wink D.A., Mitchell J.B. // Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 25. P. 434. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00092-6
  11. Lancaster J.R. // Chem. Res. Toxicol. 2006. Vol. 19. P. 1160. doi: 10.1021/tx060061w
  12. Lam M.A., Pattison D.I., Bottle S.E., Keddie D.J., Davies M.J. // Chem. Res. Toxicol. 2008. Vol. 21. P. 2111. doi: 10.1021/tx800183t
  13. Fedeli D., Damiani E., Greci L., Littarru G.P., Falcioni G. // Mutat. Res. 2003. Vol. 535. P. 117. doi: 10.1016/s1383-5718(02)00296-6
  14. Shama J.N., Al-Omran A., Parvathy S.S. // Inflammopharmacology. 2007. Vol.15. P. 252. doi: 10.1007/s10787-007-0013-x
  15. Aliev G., Palacios H.H., Lipsitt A.E. // Neurotoxic. Res. 2009. Vol. 16. P. 293. doi: 10.1007/s12640-009-9066-5
  16. Huie R.E. // Toxicology. 1994. Vol. 89. P. 193. doi org/10.1016/0300-483X(94)90098-1
  17. Nedospasov A.A. // J. Biochem. Mol. Toxicol. 2002. Vol. 16. P. 109. doi: 10.1002/jbt.10029
  18. D’Ischia M. // C. R. Chim. 2005. Vol. 8. P. 797. doi: 10.1016/j.crci.2005.02.008
  19. Goldstein S., Czapski G. // J. Am. Chem. Soc. 1995. Vol. 117. P. 12078. doi: 10.1021/ja00154a007
  20. Wardman P. // J. Phys. Chem. Ref. Data. 1989. Vol. 18. P. 1637. doi: 10.1063/1.555843
  21. Andrés C.M.C., Pérez de la Lastra J.M., Juan C.A., Plou F.J., Pérez-Lebeña E. // Int. J. Mol. Sci. 2022. Vol. 23. P. 14049. doi org/10.3390/ ijms232214049
  22. Kuo W.N., Ivy D., Guruvadoo L., White A., Graham L. // Front. Biosci. 2004. Vol. 9. P. 3163. doi: 10.2741/1469.
  23. Jin H.J., Lee J.H., Kim D.H., Kim K.-T., Lee G.W., Choi S.J., Paik H.-D. // 2015. Vol. 24. P. 1555. doi: 10.1007/s10068-015-0200-2
  24. Kangsanant S., Thongraung C., Jansakul C., Murkovic M., Seechamnanturakit V. // Intern. J. Food Sci. Technol. 2014. Vol. 50. P. 660. doi: 10.1111/ijfs.12680
  25. Ghanbari R., Ebrahimpour A., Zare, M., Ismail A., Abdul-Hamid A., Saari N. // Food Biotech. 2016. Vol. 30. P. 263. doi: 10.1080/08905436.2016.1234391
  26. Saisavoey T., Sangtanoo P., Reamtong O., Karnchanatat A. // J. Sci. Food Agric. 2019. Vol. 99. P. 5112. doi org/10.1002/jsfa.9755
  27. Ozawa H., Miyazawa T., Burdeos G.C., Miyazawa T.J. // Nutr. Sci. Vitaminol. 2022. Vol. 68. P. 162. doi: 10.3177/jnsv.68.162.
  28. Gudasheva T.A., Ostrovskaya R.U., Seredenin S.B. // Curr. Pharm. Des. 2018. Vol. 24. P. 3020. doi 10.2174/ 1381612824666181008105641
  29. Меньшикова Е.Б., Ланкин В.З., Кандалинцева Н.В. Phenольные антиоксиданты в биологии и медицине. Строение, свойства, механизмы действия: монография. Saarbrücken: LAP LAMBERT Academic Publishing, 2012. 496 с.
  30. Floris B., Galloni P., Conte V., Sabuzi F. // Biomolecules. 2021. Vol. 11. P. 1325. doi: 10.3390/biom11091325
  31. Kruk J., Aboul-Enein B.H., Duchnik E., Marchlewicz M. // J. Physiol. Sci. 2022. Vol. 72. P. 19. doi org/10.1186/s12576-022-00845-1
  32. Sueishi Y., Hori M., Kita M., Kotake Y. // Food Chem. 2011. Vol. 129. P. 866. doi: 10.1016/j.foodchem.2011.05
  33. Sueishi Y., Hori M. // Nitric Oxide. 2013. Vol. 29. P. 25. doi: 10.1016/j.niox.2012.12.002
  34. Poderoso J.J., Carreras M.C., Schöpfer F., Lisdero C.L., Riobó N.A., Giulivi C., Cadenas E. // Free Rad. Biol. Med. 1999. Vol. 26. P. 925. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00277-9
  35. Duarte J., Francisco V., Perez-Vizcaino F. // Food Funct. 2014. Vol. 5. P. 1653. doi: 10.1039/c4fo00144c
  36. Lu Y., Dong Y., Li X., He Q. // J. Food Sci. 2016. Vol. 81. P. C2692. doi: 10.1111/1750-3841.13535
  37. Буравлев Е.В., Шевченко О.Г. // Изв. АH. Сер. хим. 2022. Т. 71. № 12. С. 2621; Buravlev E., Shevchenko O. // Rus. Chem. Bull. 2022. Vol. 71. P. 2621. doi: 10.1007/s11172-022-3691-z
  38. Takahashi N., Ohba T., Yamauchi T., Higashiyama K. // Bioorg. Med. Chem. 2006. Vol. 14. P. 6089. doi 10.1016/ j.bmc.2006.05.013
  39. Ксендзова Г.А., Сорокин В.Л., Едимечева И.П., Шадыро О.И. // Химия высоких энергий. 2004. Т. 37. С. 411.
  40. Ksendzova G.A., Sorokin V.L., Edimecheva I.P., Shadyro O.I. // Free Rad. Res. 2004. Vol. 38. P. 1183. doi: 10.1080/10715760400016162
  41. Shadyro O.I, Ksendzova. G.A., Polozov G.I., Sorokin V.L., Boreko E.I., Savinova O.V., Dubovik B.V., Bizunok N.A. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2008. Vol. 18. N 7. Р. 2420. doi: 10.1016/j.bmcl.2008.02.055
  42. Shishido S.M., de Oliveira G. // Prog. Reac. Kinet. 2001. Vol. 26. P. 239. doi: 10.3184/007967401103165271
  43. Crespo P.M., Odio O.F., Ávila Y., Perez-Cappe E., Reguera E. // J. Photochem. Photobiol. (A). 2021. Vol. 412. P. 113244. doi: 10.1016/j.jphotochem.2021.113
  44. Baveja K.K., Subba-Rao D., Saskar K. // J. Chem. Eng. Japan. 1979. Vol. 12. P. 322.
  45. Bhanarkar A.D., Gupta R.K., Biniwale R.B., Tamhane S.M. // Int. J. Environ. Sci. Technol. 2014. Vol. 11. P. 1537. doi: 10.1007/s13762-013-0295-z
  46. Wink D.A., Darbyshire J.F., Nims R.W., Saavedra J.E., Ford P.C. // Chem. Res. Toxicol. 1993. Vol. 6. P. 23. doi: 10.1021/tx00031a003.
  47. Da Silva G., Kennedy E., Dlugogorski B. // J. Chem. Res. 2002. Vol. 2002. P. 589. doi: 10.3184/030823402103171069
  48. Bellander B.T., Hagmar L., Osterdahl B.G. // IARC Sci. Publ. 1984. Vol. 57. P. 171.
  49. De la Bretèche M.-L., Servy C., Lenfant M., Ducrocq C. // Tetrahedron Lett. 1994. Vol. 35. P. 7231. doi: 10.1016/0040-4039(94)85368-1
  50. Rettori D., Tang Y., Dias L. C., Cadenas E. // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 685. doi: 10.1016/s0891-5849(02)00953-x
  51. Шадыро О.И., Сорокин В.Л., Ксендзова Г.А., Савинова О.В., Самович С.Н., Бореко Е.И. // Хим.-фарм. ж. 2019. Т. 53. № 7. С. 45; Shadyro O.I., Sorokin V.L., Ksendzova G.A., Savinova O.V., Samovich S.N., Boreko E.I. // Pharm. Chem. J. 2019. Vol. 53. N 7. P. 646. doi: 10.1007/s11094-019-02055-3
  52. Giorgini E., Petrucci R., Astolfi P., Mason R.P., Greci L. // Eur. J. Org. Chem. 2002. Vol. 23. P. 4011. doi: 10.1002/1099-0690(200212)2002:23<4011::aid-ejoc4011> 3.0.co;2-6
  53. Indira Priyadarsini K., Kapoor S., Naik D.B. // Chem. Res. Toxicol. 2001. Vol. 14. P. 567. doi org/10.1021/tx000239t
  54. Alfassi Z.B. // Int. J. Radiat. Appl. Instrum. (C). 1987. Vol. 29. P. 405. doi org/10.1016/1359-0197(87)90014-2
  55. Davies M.J., Forni L.G., Willson R.L. // Biochem. J. 1988. Vol. 255. P. 513.
  56. Antunes F., Nunes C., Laranjinha J., Cadenas E. // Toxicology. 2005. Vol. 208. P. 207. doi: 10.1016/j.tox.2004.11.033
  57. Rubbo H., Radi R., Anselmi D., Kirk M., Barnes S., Butler J., Freeman B.A. // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 10812. doi: 10.1074/jbc.275.15.10812
  58. Eiserich J.P., Butler J., van der Vliet A., Cross C.E., Halliwell B. // Biochem. J. 1995. Vol. 310. P. 745. doi: 10.1042/bj3100745
  59. Janzen E.G., Wilcox A.L., Manoharan V. // J. Org. Chem. 1993. Vol. 58. P. 3597. doi: 10.1021/jo00066a001
  60. Laranjinha J., Cadenas E. // J. Neurochem. 2002. Vol. 81. P. 892. doi: 10.1046/j.1471-4159.2002.00900.x
  61. González-Mancebo S., García-Santos M.P., Hernández-Benito J., Calle E., Casado J. // J. Agric. Food Chem. 1999. Vol. 47. P. 2235. doi: 10.1021/jf981094n
  62. Vione D., Maurino V., Pelizzetti E., Minero C. // Intern. J. Environ. Anal. Chem. 2004. Vol. 84. P. 493. doi 10.1080/ 03067310310001640447
  63. Williams D.L.H. Nitrosation Reactions and the Chemistry of Nitric Oxide. Amsterdam: Elsevier, 2004. Р. 93. doi: 10.1016/B978-044451721-0/50006-2
  64. Endo Y., Murayama M., Ogawa F., Nishiyama T. // Technol. Rep. Kansai Univ. 2005. Vol. 47. Р. 31.
  65. D’Ischia M., Costantin C. // Bioorg. Med. Chem. 1995. Vol. 3. P. 923. doi: 10.1016/0968-0896(95)00083-s
  66. Sumanont Y., Murakami Y., Tohda M., Vajragupta O., Matsumoto K., Watanabe H. // Biol. Pharm. Bull. 2004. Vol. 27. P. 170. doi: 10.1248/bpb.27.170
  67. Sreejayan Rao M.N.A. // J. Pharm. Pharmac. 1997. Vol. 49. P. 105. doi: 10.1111/j.2042-7158.1997.tb06761.x
  68. Шадыро О.И., Сорокин В.Л., Ксендзова Г.А., Павлова Н.И., Савинова О.В., Бореко Е.И. // Хим.-фарм. ж. 2012. Т. 46. № 7. С. 27; Shadyro O.I., Sorokin V.L., Ksendzova G.A., Savinova O.V., Pavlova N.I., Boreko E.I. // Pharm. Chem. J. 2012. Vol. 46. N 7. P. 414. doi 10.30906/ 0023-1134-2012-46-7-27-30
  69. Wainright T. // J. Ins. Brew. 1986. Vol. 92. P. 49. doi: 10.1002/j.2050-0416.1986.tb04373.x
  70. Da Silva G., Kennedy E.M., Dlugogorski B.Z. // J. Phys. Org. Chem. 2007. Vol. 20. P. 167. doi: 10.1002/poc.1142
  71. Itoh T., Matsuy Y., Maeta H., Miyazaki M., Nagata K., Ohsawa A. // Chem. Pharm. Bull. 1999. Vol. 47. P. 819. doi: 10.1248/cpb.47.819
  72. Zhao Y.-L., Garrison S.L., Gonzalez C., Thweatt W.D., Marquez M. // J. Phys. Chem. (A). 2007. Vol. 111. P. 2200. doi: 10.1021/jp0677703
  73. Lakshmi V.M., Hsu F.F., Davis B.B., Zenser T.V. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 891. doi: 10.1021/tx000115g
  74. Nematollahi D., Ariapad A., Rafiee M. // J. Electroanal. Chem. 2007. Vol. 602. P. 37. doi: 10.1016/j.jelechem.2006.11.0
  75. Marinova P., Tamahkyarova K. // BioTech. 2024. Vol. 13. P. 9. doi: 10.3390/biotech13020009
  76. Шендикова Е.Н., Мельситова И.В., Юркова И.Л. // Химия высоких энергий. 2016. Т. 50. № 4. С. 260; Shendikova E.N., Mel’sitova I.V., Yurkova I.L. // High Energy Chem. 2016. Vol. 50. N 4. Р. 249. doi: 10.1134/S0018143916040172
  77. Nicoletti V.G., Santoro A.M., Grasso G., Vagliasindi L.I., Giuffrida M.L., Cuppari C., Purrello V.S., Stella A.M., Rizzarelli E. // J. Neurosci. Res. 2007. Vol. 85. P. 2239. doi: 10.1002/jnr.21365
  78. Fleisher-Berkovich S., Abramovitch-Dahan C., Ben-Shabat S., Apte R., Beit-Yannai E. // Peptides, 2009. Vol. 30. P. 1306. doi: 10.1016/j.peptides.2009.04.003
  79. Caruso G., Fresta C.G., Martinez-Becerra F., Antonio L., Johnson R.T., de Campos R.P.S., Siegel J.M., Wijesinghe M.B., Lazzarino G., Lunte S.M. // Mol. Cell. Biochem. 2017. Vol. 431. P. 197. doi org/10.1007/s11010-017-2991-3
  80. Ford P.C., Fernandez B.O., Lim M.D. // Chem. Rev. 2005. Vol. 105. P. 2439. doi: 10.1021/cr0307289
  81. Houben-Weyl. // Methoden der organischen chemie. 1960. Vol. 6. P. 927.
  82. Вольева В.Б., Прокофьева Т.И., Прокофьев A.M., Белостоцкая И.С., Комисарова H.Л., Ершов В.В. // Изв. АН. Сер. хим. 1995. № 9. С. 1789.
  83. Милач О.А., Найденов В.Э., Каранкевич Е.Г., Юркова И.Л. // ЖОХ. 2022. Т. 92. № 2. С. 277; Milach O.A., Naidenov V.E., Karankevic E.G., Yurkova I.L. // Russ. J. Gen. Chem. 2022. Vol. 92. N 2. P. 241. doi: 10.1134/S107036322202013X
  84. Myshkin A.E., Konyaeva V.S., Gumargalieva K.Z., Moiseev Y.V. // J. Agric. Food Chem.1996. Vol. 44. P. 2948. doi: 10.1021/jf940643w
  85. Li T., Guo G.J., Hu M., Yao M.J. // Adv. Mater. Res. 2011. Vol. 343–344. P. 862. doi: 10.4028/ href='www.scientific.net/amr.343-344.862' target='_blank'>www.scientific.net/amr.343-344.862
  86. Bratton A.C., Marshall E.K. // J. Biol. Chem. 1939. Vol. 128. P. 537. doi: 10.1016/S0021-9258(18)73708-3
  87. Verdon C.P., Burton B.A., Prior R.L. // Anal. Biochem. 1995. Vol. 224. P. 502. doi: 10.1006/abio.1995.1079
  88. Giustarini D., Dalle-Donne I., Colombo R., Milzani A., Rossi R. // Free Rad. Res. 2004. Vol. 38. P. 1235. doi: 10.1080/10715760400017327

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of functionalized phenols: 1 - 2, 2 - trolox, 3 - 1, 4 - 3, 5 - 7, 6 - ubiquinone Q0

Baixar (168KB)
Metadados
3. Scheme 2

Baixar (328KB)
Metadados
4. Fig. 2. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/50 mM., pH = 7.4) in the presence of functionalized phenols: 1 - 8, 2 - trolox, 3 - 9, 4 - 10, 5 - 12, 6 - 11, 7 - 6, 8 - 13

Baixar (181KB)
Metadados
5. Fig. 3. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of: 1 - Tyr-Ala, 2 - Trp, 3 - Phen-Ala, 4 - Phen, 5 - α-Ala

Baixar (156KB)
Metadados
6. Fig. 4. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of: 1 - Car, 2 - His, 3 - Gly-Gly, 4 - Gly, 5 - β-Ala, 6 - (Gly)2Cu2+, 7 - (Gly-Gly)2Cu2+

Baixar (402KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2024